Теория:
Белки — это природные гетерополимеры, полипептиды.
Молекулы белков состоят из остатков \(20\) α-аминокислот, соединённых пептидными связями \(-CO-NH-\).
Строение структурного звена любого белка можно представить следующим образом:
Структурные звенья различаются радикалами \(R\), в которых могут содержаться разные группы атомов (алкильные и фенильные радикалы, гидроксильные и карбоксильные группы, аминогруппы и др.).
В макромолекуле белка один и тот же аминокислотный остаток может повторяться многократно, поэтому из двадцати аминокислот образуется практически неограниченное количество белков.
Уровни организации белковых молекул
В строении белковых молекул отмечают четыре уровня организации — первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуры.
Под первичной структурой белка понимают порядок соединения аминокислотных остатков. Эта структура формируется за счёт образования пептидных связей.
 |
Первичную структуру любого белка можно показать с помощью сокращённых обозначений аминокислот, например: лиз-вал-лей-гли-ала-тре-тир-мет-глу.
В полипептидной цепи регулярно чередуются полярные группы атомов \(C=O\) и \(N-H\). Между атомами кислорода и водорода разных участков полипептидной цепи возникают водородные связи, из-за чего макромолекула закручивается в спираль или образует складчатый слой, который называется вторичной структурой белка.
В таком состоянии у молекулы белка остаются свободными боковые радикалы с разными группами атомов. Эти группы реагируют между собой — образуются ионные и эфирные связи, дисульфидные мостики, устанавливаются водородные связи. Такие взаимодействия приводят к формированию третичной структуры, т. е. клубка определённой формы. Третичная структура обеспечивает специфические биохимические свойства белка.
В отдельных случаях несколько молекул белка соединяются в общий комплекс и образуют четвертичную структуру. В ней могут участвовать и небелковые молекулы. Пример белка с четвертичной структурой — гемоглобин.
Рис. \(1\). Структуры белков
Классификация белков
По составу белки разделяют на простые (протеины) и сложные (протеиды). Простые белки образованы только \(α\)-аминокислотами, а в сложных могут содержаться атомы металлов, к полипептидной цепи могут присоединяться молекулы углеводов, липидов и других веществ.
Пример:
простой белок инсулин образован двумя полипептидными цепями;
сложный белок гемоглобин содержит полипептидные цепи, небелковую часть и атомы железа.
По форме молекул белки бывают фибриллярные и глобулярные. Молекулы фибриллярных белков длинные и напоминают нити. Такие белки входят в состав мышц (миозин, актин), сухожилий и кожи (коллаген, эластин), волос (кератин). Молекулы глобулярных белков образуют клубки. Глобулярные белки — альбумины, глобулины, казеин.
Источники:
Рис. 1. Структуры белков. Общественное достояние.